海文专业课08年西医综合之生化强化班讲义(三)
第三章 酶【重点内容】
1、酶的主要特点(高效性/特异性);
2、辅酶辅基与维生素、核苷酸的关系;
3、酶的结构特点(结合酶/活性中心);
4、米氏方程与 Km;
5、可逆性抑制剂的动力学特点;
6、同工酶的概念与经典例子;
7、变构酶的概念及其作用特点。
8、酶活力测定的条件
第一节 酶的化学本质
一、酶的化学本质：蛋白质
生物催化剂的新类型：核酶、抗体酶
酶的分类
1、按组成分类：单纯酶、结合酶
2、按结构分类：单体酶、寡聚酶
3、按功能分类：单功能酶、多功能酶
单体酶：一般只有一条多肽链
寡聚酶：具有多条多肽链
具有多个表面功能区多功能酶：
二、酶促反应的特点
1、高效：降低活化能
2、特异
3、易失活
4、受调控
5、活力常与辅助成分有关
第二节 酶的分子结构
一、分子组成
1、酶的组成成分
单纯酶
酶蛋白：蛋白组分;决定特异性、高效性
结合酶 辅基或辅酶：非蛋白组分;递氢、电子、 全酶
基团;决定反应类型、性质
辅基：与酶蛋白结合牢固，不能用透析等简单方法使之与酶蛋白分离的有机小分子或金属离子。
辅酶：与酶蛋白结合不牢固，能用透析等简单方法使之与酶蛋白分离的有机小分子。
2、主要辅酶辅基与维生素及核苷酸的关系：
二、基本结构
骨架结构+表面功能区
1、必需基团：活性中心的必需基团、活性中心以外的必需基团
2、活性中心：底物结合部位+催化部位
活性中心是酶与底物结合并表现催化作用的空间区域，大多由肽链上远隔的氨基酸残基提供必需
基团，经肽链盘绕折叠，使之在三维空间相互接近，构成特定的空间构象，起催化中心作用。在结合
酶中，辅基与辅酶也参与活性中心的组成。
3、空间结构的灵活性：调节酶
第三节 反应动力学
一、底物浓度的影响
1、一种现象：酶被底物饱和
Vm•[S]2、米氏方程：
V=Km+[S]
3、v-[S]曲线：近似双曲线
4、米氏常数 Km
酶的特征性常数;
物理意义为反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度;
可用作酶与底物亲和能力的度量指标：Km 越大、亲和力越小，Km 越小、亲和力越大;
多数情况下可近似用作[ES]的解离常数
二、酶浓度的影响：与反应速度成正比
三、pH、温度的影响：最适 pH、最适温度
四、抑制剂的影响：不可逆抑制剂、可逆抑制剂(竞争、非竞争、反竞争)
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